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Top 10 des aliments les plus riches en collagène

Quels sont les aliments les mieux pourvus en collagène ? Quel est celui le plus richement doté en cette protéine phare pour notre peau et nos articulations ? Réponse dans notre top 10.
Femme à la peau riche en collagène
Découvrez les meilleures sources alimentaires de cette incontournable protéine beauté et anti-âge.
Rédaction Supersmart.
2022-08-16Commentaires (0)

Rappel : c’est quoi le collagène ?

Issu du grec kolla (« gomme »), le collagène est la protéine la plus abondante chez les mammifères. Il représente à lui seul 25 % de leur masse protéique et 5 % de leur poids corporel (1).

Il se classe parmi les protéines dites structurelles. On le retrouve ainsi dans la matrice extracellulaire, ensemble de macromolécules baignant nos cellules et assurant leur cohésion, et de fait dans la plupart de nos tissus organiques (cutanés, articulaires, musculaires, osseux…) (2).

À ce jour, 28 types de collagène distincts ont été identifiés (3). Les 3 formes les plus connues sont :

Le collagène influe entre autres sur la jeunesse de la peau en lui conférant sa douceur et sa fermeté (7). Fabriquée en quantité suffisante jusqu’à la trentaine, cette protéine fibreuse voit sa production décroître au fil des années, laissant apparaître les premiers stigmates du temps (8).

D’où l’intérêt d’en faire le plein dans l’assiette… et de retenir le top 10 des sources naturelles de collagène !

Les 10 aliments les plus riches en collagène

10) La spiruline

Le collagène se trouve majoritairement dans les produits d’origine animale. Heureusement, la spiruline sauve la mise des végétariens et végétaliens ! Bien connue pour sa richesse en protéines, cette microalgue se distingue par sa teneur en glycine, un acide aminé qui compose le collagène (9).

9) Les produits laitiers

Le point commun entre le lait, le yaourt et le fromage ? Une combinaison de lysine et de proline, deux acides aminés qui entrent directement dans la synthèse du collagène (10). Pour en profiter, consommez-en 1 à 2 fois par jour en variant vos sources.

8) Le saumon

À l’instar de la viande, tous les poissons concentrent du collagène en proportions plus ou moins importantes. Petit avantage pour le saumon, qui renferme en outre des acides gras essentiels et du zinc (qui participe au maintien d’une peau et d’os normaux). Autre option : la sardine, moins riche en métaux lourds, dont les petites arêtes (sources de collagène) sont facilement comestibles (11).

7) Le fumet de poisson

Parce qu’il est fabriqué à partir de parures et de carapaces de crustacés, le fumet de poissons concentre une part non négligeable de collagène (12). Une bonne option pour parfumer vos fonds de sauce !

6) Les œufs

Le collagène siège à l’état naturel dans le blanc d’œuf et dans la membrane des coquilles sous les types I, V et X, mais aussi dans le jaune d’œuf (qui combine en parallèle soufre, glycine et proline) (13). À gober tout entier pour profiter d’une belle synergie !

5) Les ailes de poulet

Parce qu’elles sont jonchées de petits os, les ailes de poulet sont une mine de collagène (14). Leur seul inconvénient ? Plutôt avares en chair, elles sont bien vite rognées.

4) Le bœuf

Puisque le collagène enveloppe les fibres musculaires, pas étonnant que le bœuf en soit bien pourvu (15) ! Les découpes les mieux armées en cette protéine sont toutefois les moins tendres sous la dent : jarret, poitrine, épaule, flanc

3) La gélatine

Elle fait prendre la gelée et la panna cotta. Obtenue par ébullition prolongée de tissus conjonctifs animaux (tirés classiquement du porc ou du bœuf), la gélatine s’affiche comme une excellente source de collagène (16). Un atout que ne possède malheureusement pas l’agar-agar, son pendant végétal.

2) L’os à moelle

Si vous aimez l’osso buco, bon point pour vous ! Parce que son cœur gélatineux se compose de moelle osseuse, naturellement riche en collagène, l’os à moelle monte sans mal sur la seconde marche du podium. À noter qu’il excelle aussi par son large panel de minéraux : calcium, magnésium, phosphore...

1) Le bouillon d’os

On ne le met pas souvent au menu, et pourtant ! À base d’os de bœuf ou de poule longuement mijotés, le bouillon d’os décroche logiquement la médaille d’or du collagène (17). Il renferme par ailleurs de l’acide hyaluronique, autre composant clé de la matrice extracellulaire, ainsi que de la chondroïtine et de la glucosamine, naturellement présentes dans les tissus conjonctifs et cartilagineux.

Les aliments qui stimulent la synthèse de collagène

Sans renfermer du collagène à l’état brut, d’autres aliments favorisent indirectement sa fabrication. On retrouve ainsi :

Des compléments de collagène pour booster vos apports

Parce que les sources alimentaires majeures de collagène ne sont pas forcément les plus appétissantes (ni celles que l’on ingère en grandes quantités), vous pouvez aussi miser sur des supplémentations en collagène pour augmenter drastiquement vos apports. Celles-ci diffèrent essentiellement selon leur origine et le type de collagène utilisé.

Obtenu à partir des écailles et des arêtes de poisson, le collagène marin fournit celui de type I, qui est pour rappel majoritaire dans notre organisme. Il se place ainsi comme une alternative plus sécuritaire au collagène bovin (le complément Marine Collagen mise sur une forme brevetée obtenue par hydrolyse enzymatique, un procédé de pointe facilitant son assimilation par les tissus) (22-23).

Le collagène de type II, quant à lui, possède une affinité particulière avec le tissu cartilagineux (en jouant un rôle dans la résistance à la traction). Il demeure de fait largement étudié en rhumatologie. Privilégiez cependant une forme non dénaturée, la seule restant biologiquement active (comme UC-II, collagène de type II breveté enrichi en glucosamine et en chondroïtine pour une efficacité maximale) (24-25).

Certaines formulations misent sur une combinaison de plusieurs types de collagène (le complément 100 % naturel Tendo-Fix associe des collagènes de type I, II, V et X issus de coquilles d’œufs et de sternums de poulet) (26).

Notons enfin que des compléments synergiques dédiés à la beauté de la peau recourent au collagène pour une action renforcée (c’est le cas de Natural Skin Formula, qui unit du collagène de type II au trio acide hyaluronique, élastine et céramides) (27-29).

Références scientifiques

  1. Wang H. A Review of the Effects of Collagen Treatment in Clinical Studies. Polymers (Basel). 2021 Nov 9;13(22):3868. doi: 10.3390/polym13223868. PMID: 34833168; PMCID: PMC8620403.
  2. Frantz C, Stewart KM, Weaver VM. The extracellular matrix at a glance. J Cell Sci. 2010 Dec 15;123(Pt 24):4195-200. doi: 10.1242/jcs.023820. PMID: 21123617; PMCID: PMC2995612.
  3. Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jan 1;3(1):a004978. doi: 10.1101/cshperspect.a004978. PMID: 21421911; PMCID: PMC3003457.
  4. Naomi R, Ridzuan PM, Bahari H. Current Insights into Collagen Type I. Polymers (Basel). 2021 Aug 9;13(16):2642. doi: 10.3390/polym13162642. PMID: 34451183; PMCID: PMC8399689.
  5. Gregersen PA, Savarirayan R. Type II Collagen Disorders Overview. 2019 Apr 25. In: Adam MP, Mirzaa GM, Pagon RA, et al., editors. GeneReviews® [Internet]. Seattle (WA): University of Washington, Seattle; 1993-2022. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK540447/
  6. Liu X, Wu H, Byrne M, Krane S, Jaenisch R. Type III collagen is crucial for collagen I fibrillogenesis and for normal cardiovascular development. Proc Natl Acad Sci U S A. 1997 Mar 4;94(5):1852-6. doi: 10.1073/pnas.94.5.1852. PMID: 9050868; PMCID: PMC20006.
  7. Bolke L, Schlippe G, Gerß J, Voss W. A Collagen Supplement Improves Skin Hydration, Elasticity, Roughness, and Density: Results of a Randomized, Placebo-Controlled, Blind Study. 2019 Oct 17;11(10):2494. doi: 10.3390/nu11102494. PMID: 31627309; PMCID: PMC6835901.
  8. Varani J, Dame MK, Rittie L, Fligiel SE, Kang S, Fisher GJ, Voorhees JJ. Decreased collagen production in chronologically aged skin: roles of age-dependent alteration in fibroblast function and defective mechanical stimulation. Am J Pathol. 2006 Jun;168(6):1861-8. doi: 10.2353/ajpath.2006.051302. PMID: 16723701; PMCID: PMC1606623.
  9. Liu P, Lee MK, Choi JW, Choi YH, Nam TJ. Crude protein from spirulina increases the viability of CCD986sk cells via the EGFR/MAPK signaling pathway. Int J Mol Med. 2019 Feb;43(2):771-778. doi: 10.3892/ijmm.2018.4025. Epub 2018 Dec 11. PMID: 30569098; PMCID: PMC6317665.
  10. Wu G, Bazer FW, Burghardt RC, Johnson GA, Kim SW, Knabe DA, Li P, Li X, McKnight JR, Satterfield MC, Spencer TE. Proline and hydroxyproline metabolism: implications for animal and human nutrition. Amino Acids. 2011 Apr;40(4):1053-63. doi: 10.1007/s00726-010-0715-z. Epub 2010 Aug 10. PMID: 20697752; PMCID: PMC3773366.
  11. Srinivasan S, Durairaj B. Collagen isolation and characterization from Sardinella longiceps. J Adv Vet Anim Res. 2021 Nov 15;8(4):679-686. doi: 10.5455/javar.2021.h560. PMID: 35106309; PMCID: PMC8757673.
  12. Jafari H, Lista A, Siekapen MM, Ghaffari-Bohlouli P, Nie L, Alimoradi H, Shavandi A. Fish Collagen: Extraction, Characterization, and Applications for Biomaterials Engineering. Polymers (Basel). 2020 Sep 28;12(10):2230. doi: 10.3390/polym12102230. PMID: 32998331; PMCID: PMC7601392.
  13. Yamauchi K, Matsumoto Y, Yamauchi K. Egg collagen content is increased by a diet supplemented with wood charcoal powder containing wood vinegar liquid. Br Poult Sci. 2016 Oct;57(5):601-611. doi: 10.1080/00071668.2016.1206193. Epub 2016 Sep 27. PMID: 27376436.
  14. Pimentel SB, Carvalho HF. The development of fibrocartilage in the elastic tendon of the chicken wing. Anat Embryol (Berl). 2003 May;206(6):487-93. doi: 10.1007/s00429-003-0312-y. Epub 2003 Apr 11. PMID: 12690446.
  15. Bruce HL, Roy BC. MEAT SCIENCE AND MUSCLE BIOLOGY SYMPOSIUM: BIOLOGICAL INFLUENCERS OF MEAT PALATABILITY: Production factors affecting the contribution of collagen to beef toughness1,2. J Anim Sci. 2019 Apr 29;97(5):2270-2278. doi: 10.1093/jas/skz097. PMID: 30950490; PMCID: PMC6488330.
  16. Liu D, Nikoo M, Boran G, Zhou P, Regenstein JM. Collagen and gelatin. Annu Rev Food Sci Technol. 2015;6:527-57. doi: 10.1146/annurev-food-031414-111800. Epub 2015 Mar 23. PMID: 25884286.
  17. Paul C, Leser S, Oesser S. Significant Amounts of Functional Collagen Peptides Can Be Incorporated in the Diet While Maintaining Indispensable Amino Acid Balance. 2019 May 15;11(5):1079. doi: 10.3390/nu11051079. PMID: 31096622; PMCID: PMC6566836.
  18. Pullar JM, Carr AC, Vissers MCM. The Roles of Vitamin C in Skin Health. 2017 Aug 12;9(8):866. doi: 10.3390/nu9080866. PMID: 28805671; PMCID: PMC5579659.
  19. Keen MA, Hassan I. Vitamin E in dermatology. Indian Dermatol Online J. 2016 Jul-Aug;7(4):311-5. doi: 10.4103/2229-5178.185494. PMID: 27559512; PMCID: PMC4976416.
  20. Gupta AK, Nicol K. The use of sulfur in dermatology. J Drugs Dermatol. 2004 Jul-Aug;3(4):427-31. PMID: 15303787.
  21. Cho S, Lee DH, Won CH, Kim SM, Lee S, Lee MJ, Chung JH. Differential effects of low-dose and high-dose beta-carotene supplementation on the signs of photoaging and type I procollagen gene expression in human skin in vivo. 2010;221(2):160-71. doi: 10.1159/000305548. Epub 2010 Jun 2. PMID: 20516658.
  22. De Luca C, Mikhal'chik EV, Suprun MV, Papacharalambous M, Truhanov AI, Korkina LG. Skin Antiageing and Systemic Redox Effects of Supplementation with Marine Collagen Peptides and Plant-Derived Antioxidants: A Single-Blind Case-Control Clinical Study. Oxid Med Cell Longev. 2016;2016:4389410. doi: 10.1155/2016/4389410. Epub 2016 Jan 19. PMID: 26904164; PMCID: PMC4745978.
  23. Bourdon B, Cassé F, Gruchy N, Cambier P, Leclercq S, Oddoux S, Noël A, Lafont JE, Contentin R, Galéra P. Marine Collagen Hydrolysates Promote Collagen Synthesis, Viability and Proliferation While Downregulating the Synthesis of Pro-Catabolic Markers in Human Articular Chondrocytes. Int J Mol Sci. 2021 Apr 1;22(7):3693. doi: 10.3390/ijms22073693. PMID: 33916312; PMCID: PMC8036580.
  24. Bakilan F, Armagan O, Ozgen M, Tascioglu F, Bolluk O, Alatas O. Effects of Native Type II Collagen Treatment on Knee Osteoarthritis: A Randomized Controlled Trial. Eurasian J Med. 2016 Jun;48(2):95-101. doi: 10.5152/eurasianjmed.2015.15030. PMID: 27551171; PMCID: PMC4970562.
  25. Gencoglu H, Orhan C, Sahin E, Sahin K. Undenatured Type II Collagen (UC-II) in Joint Health and Disease: A Review on the Current Knowledge of Companion Animals. Animals (Basel). 2020 Apr 17;10(4):697. doi: 10.3390/ani10040697. PMID: 32316397; PMCID: PMC7222752.
  26. Wong M, Hendrix MJ, von der Mark K, Little C, Stern R. Collagen in the egg shell membranes of the hen. Dev Biol. 1984 Jul;104(1):28-36. doi: 10.1016/0012-1606(84)90033-2. PMID: 6203793.
  27. Papakonstantinou E, Roth M, Karakiulakis G. Hyaluronic acid: A key molecule in skin aging. 2012 Jul 1;4(3):253-8. doi: 10.4161/derm.21923. PMID: 23467280; PMCID: PMC3583886.
  28. Coderch L, López O, de la Maza A, Parra JL. Ceramides and skin function. Am J Clin Dermatol. 2003;4(2):107-29. doi: 10.2165/00128071-200304020-00004. PMID: 12553851.
  29. Baumann L, Bernstein EF, Weiss AS, Bates D, Humphrey S, Silberberg M, Daniels R. Clinical Relevance of Elastin in the Structure and Function of Skin. Aesthet Surg J Open Forum. 2021 May 14;3(3):ojab019. doi: 10.1093/asjof/ojab019. PMID: 34195612; PMCID: PMC8239663.
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